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<title>Opsin</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Opsin</h1>

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</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr">Opsin (zu <a href="Altgriechische_Sprache" title="Altgriechische Sprache">altgriechisch</a> ὄψις <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261937631">

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</style>ópsis „Sehen, Wahrnehmung, Auge“) bezeichnet den <a href="Protein" title="Protein">Proteinanteil</a> eines Sehpigments, das insgesamt aus einem Protein sowie einem <a href="Chromophor" title="Chromophor">Chromophor</a> besteht. Im englischen Sprachraum findet sich die Bezeichnung Opsin allerdings oft auch für das gesamte Sehpigment.

Opsine gehören zur Superfamilie der heptahelicalen Transmembranproteine bzw. <a href="G-Protein-gekoppelter_Rezeptor" class="mw-redirect" title="G-Protein-gekoppelter Rezeptor">G-Protein-gekoppelten Rezeptoren</a>. Der Chromophor ist ein <a href="Terpenoid" class="mw-redirect" title="Terpenoid">Terpenoid</a>, meist 11-cis-<a href="Retinal" title="Retinal">Retinal</a> (Retinal 1) oder 11-cis-3,4-Dehydro-Retinal (Retinal 2).

Es gibt zwei verschiedene Gruppen von Opsinen, die <a href="Skotopsin" title="Skotopsin">Skotopsine</a> oder Stäbchen-Opsine, die in den <a href="St%C3%A4bchen_(Auge)" title="Stäbchen (Auge)">Stäbchen</a> für das Sehen in der Dämmerung und Dunkelheit verantwortlich sind, sowie die <a href="Photopsin" title="Photopsin">Photopsine</a> oder Zapfen-Opsine, die in den <a href="Zapfen_(Auge)" title="Zapfen (Auge)">Zapfen</a> das <a href="Farbsehen" class="mw-redirect" title="Farbsehen">Farbsehen</a> ermöglichen. 11-cis-Retinal bildet dabei zusammen mit dem Stäbchen-Opsin das lichtempfindliche Pigment-Molekül <a href="Rhodopsin" title="Rhodopsin">Rhodopsin</a>, das den Prozess der <a href="Visuelle_Signaltransduktion" class="mw-redirect" title="Visuelle Signaltransduktion">visuellen Signaltransduktion</a> in den Stäbchen auslöst, und zusammen mit den verschiedenen Zapfen-Opsinen die bei verschiedenen Farben absorbierenden <a href="Iodopsin" class="mw-redirect" title="Iodopsin">Iodopsine</a> (siehe unten), die dasselbe in den Zapfen besorgen.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Lokalisierung">Lokalisierung</h2></div>

Opsin wird bei Wirbeltieren im Wesentlichen in der Verbindung mit Retinal im <a href="Netzhaut" title="Netzhaut">Außensegment</a> der <a href="Photorezeptor" class="mw-redirect" title="Photorezeptor">Photorezeptoren</a> eingelagert. Bei den <a href="St%C3%A4bchen_(Auge)" title="Stäbchen (Auge)">Stäbchen</a> sitzt das Rhodopsin in den Disks und deckt dort 90 % des gesamten Proteingehalts der Struktur ab. In den <a href="Zapfen_(Auge)" title="Zapfen (Auge)">Zapfen</a> befinden sich die dem Rhodopsin entsprechenden Iodopsine in <a href="Zapfen_(Auge)#Zellbiologischer_Aufbau" title="Zapfen (Auge)">Membraneinfaltungen</a>. Bei <a href="Insekten" title="Insekten">Insekten</a> und anderen Tieren mit Photorezeptoren des <a href="Rhabdomer" title="Rhabdomer">Rhabdomer</a>-Typs wird das Protein in die Membran des <a href="Mikrovilli" title="Mikrovilli">Mikrovillisaums</a> der Sehzellen eingebaut.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Nomenklatur">Nomenklatur</h2></div>

Die bekanntesten in tierischer Retina gefundenen Pigmentmoleküle heißen wie das Protein mit jeweils einem Präfix zur Kennzeichnung ihrer <a href="Farbe" title="Farbe">Eigenfarbe</a> oder aber <a href="Komplement%C3%A4rfarbe" title="Komplementärfarbe">Komplementärfarbe</a>. Dieser heuristische, dabei aber inkonsistente Ansatz zur Benennung wird den später erzielten Forschungsergebnissen zwar nicht gerecht, ist aber bis in die Gegenwart in Verwendung, woraus sich viele Missverständnisse ergeben, die vor allem in der Sekundärliteratur und fachübergreifenden Lehre zu Tage treten.

So wurden die Namen der unterschiedlichen Sehpigmente zunächst häufig aus einem ihre eigene Farbe charakterisierenden <a href="Pr%C3%A4fix" title="Präfix">Präfix</a>, gefolgt vom Wort -opsin, gebildet. So war etwa <a href="Cyanopsin" title="Cyanopsin">Cyanopsin</a> das blaue Sehpigment und Chloropsin das gelb-grüne Sehpigment. Nachdem erkannt wurde, dass die Farbabsorption des kompletten Sehpigments nur wenig seinem Chromophor, dafür umso mehr von der räumlichen Anordnung des Opsin-Proteins abhängt, wurden diese Bezeichnungen allmählich geändert und bezeichnen jetzt eher den Einsatzort oder die Sensitivität des Pigments, oft auch das gesamte Sehpigment (und nicht nur seinen Proteinanteil) als Opsin. Dementsprechend spricht man neuerdings beispielsweise nur noch vom rot-sensitiven oder LW-Opsin (langwelliges Opsin bzw. long wavelength opsin). Lediglich beim farbneutralen Sehpigment der Stäbchen dominiert weiterhin sein historischer Trivialname Rhodopsin (Sehpurpur).

Die nachfolgenden Absätze versuchen einen Überblick über die verschiedenen momentan gebräuchlichen Nomenklaturen der Opsine zu geben, wobei noch einmal darauf hingewiesen wird, dass diese zum Teil recht uneinheitlich sind:

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Opsin_in_der_allgemeinen_Biosensorik">Opsin in der allgemeinen Biosensorik</h3></div>

<dl><dd><dl><dt><a href="Rhodopsin" title="Rhodopsin">Rhodopsin</a></dt>

<dd>als Sehpigment der Tiere (<a href="Vertebraten" class="mw-redirect" title="Vertebraten">mit</a> und <a href="Evertebraten" class="mw-redirect" title="Evertebraten">ohne Wirbelsäule</a>) basiert auf Retinal 1 und absorbiert abhängig von der Spezies maximal zwischen 492 nm und 502 nm.<a href="#cite_note-Wald1967-2">[2]</a></dd>

<dt><a href="Iodopsin" class="mw-redirect" title="Iodopsin">Iodopsin</a></dt>

<dd>als Sehpigment der Farbsensoren tierischer <a href="Farbwahrnehmung" title="Farbwahrnehmung">Polychromaten</a> basiert wie Rhodopsin auf Retinal 1 und absorbiert abhängig von Spezies und Typ des Zapfens maximal bei etwa 350 nm (UV), etwa 420 nm (S), ca. 535 nm (M), ca. 565 nm (L) oder ca. 640 nm (XL).<a href="#cite_note-Wald1967-2">[2]</a></dd>

<dt><a href="Porphyropsin" title="Porphyropsin">Porphyropsin</a></dt>

<dd>als Sehpigment der Süßwasserfische enthält Retinal 2 als Chromophor statt Retinal 1 des Rhodopsin. Sein Absorptionsmaximum liegt bei 522 nm.<a href="#cite_note-Wald1967-2">[2]</a></dd>

<dt><a href="Cyanopsin" title="Cyanopsin">Cyanopsin</a></dt>

<dd>als Sehpigment der Farbsensoren von Süßwasserfischen enthält analog zu Porphyropsin Retinal 2 als Chromophor statt Retinal 1, wie Iodopsin. Es absorbiert bei Wellenlängen maximal, die denen des Iodopsins ähnlich sind.<a href="#cite_note-Wald1967-2">[2]</a></dd>

<dt><a href="Skotopsin" title="Skotopsin">Skotopsin</a></dt>

<dd>Opsin der Stäbchen, das mit Retinal 1 zusammen Rhodopsin bildet.<a href="#cite_note-Wald1955-05-3">[3]</a></dd>

<dt><a href="Photopsin" title="Photopsin">Photopsin</a></dt>

<dd>Opsin der Zapfen, das mit Retinal 1 zusammen Iodopsin bildet.<a href="#cite_note-Wald1955-05-3">[3]</a></dd></dl></dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Probleme_der_Verwendung_des_unscharfen_Begriffs_Opsin">Probleme der Verwendung des unscharfen Begriffs Opsin</h3></div>

Die Namensgebung darf nicht in aller Strenge so aufgefasst werden, wie man es von kleineren Molekülen aus der Chemie gewohnt ist. So ergeben schon kleine Variationen im Aufbau des Opsin-Proteins unterschiedliche Absorptionsspektren der jeweils verglichenen, individuellen Pigment-Varianten. Das Absorptionsmaximum kann einem „bestimmten“ Opsin also nur bei gleichzeitiger Angabe wenigstens des gebundenen Retinals und der zoologischen Herkunft zugeordnet werden, und selbst dann ist dieser Wert nur als Standardwert der Vertreter dieser angegebenen Spezies zu verstehen. Zudem verwenden unterschiedliche Autoren diese Begriffe in ihren Veröffentlichungen recht uneinheitlich. So wird etwa „Iodopsin“ als Überbegriff für die verschiedenen Pigmente der Zapfen verwendet, obwohl es auch ein ganz spezielles dieser Pigmente bezeichnet.<a href="#cite_note-Jod-4">[4]</a> Als „Rhodopsin“ wird zumeist der Sehpurpur der Stäbchen bezeichnet, obwohl in der Fachliteratur bisweilen auch die <a href="Zapfen_(Auge)#Zellbiologischer_Aufbau" title="Zapfen (Auge)">Signaltransduktion der Zapfen</a> dem „Rhodopsin“ zugeschrieben wird. „Porphyropsin“ wiederum wird meist als Sehpurpur der Süßwasserfische dem „Rhodopsin“ der Landtiere gegenübergestellt, obwohl auch ein Pigment der Zapfen der <a href="Altweltaffen" title="Altweltaffen">Altweltaffen</a> diese Bezeichnung trägt. Das „Porphyropsin“ der Stäbchen der Süßwasserfische allerdings besitzt Retinal 2 als Chromophor, während „Porphyropsin“ der Altweltaffen genaugenommen eine Variante der Iodopsine ist, also aus Retinal 1 als Chromophor und einem Zapfen-Opsin als Proteinkomponente aufgebaut ist.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Konventionen_zur_Vermeidung_von_begrifflichen_Inkohärenzen">Konventionen zur Vermeidung von begrifflichen Inkohärenzen</h2></div>

Der Begriff Opsin beschreibt in Singular und Plural jeweils den notwendigen aber nicht hinreichenden Protein-Bestandteil eines Sehpigments.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Klassifizierung_der_Opsine_nach_dem_Zelltyp,_in_dem_sie_auftreten">Klassifizierung der Opsine nach dem Zelltyp, in dem sie auftreten</h3></div>

<dl><dd><dl><dt>Skotopsin</dt>

<dd>Das Opsin von Sehpigmenten, die keine Farbempfindungen in der Verarbeitungskaskade hervorrufen, heißt <a href="Skotopsin" title="Skotopsin">Skotopsin</a>. Es kommt in den Stäbchen vor.</dd>

<dt>Photopsin</dt>

<dd>Das Opsin von Sehpigmenten, dessen Reaktion zu einer Farbempfindung führt, heißt <a href="Photopsin" title="Photopsin">Photopsin</a>. Es kommt in den Zapfen vor.</dd></dl></dd></dl>

Schwachstelle dieser Definition: Farbempfindungen sind möglich, sobald zwei Sehpigmente mit unterschiedlicher spektraler Empfindlichkeit vorhanden sind. Unabhängig von deren Namen und Chemie. Farbempfindungen entstehen durch das Vergleichen der Reize verschiedener Sehpigmente. Im Prinzip reicht sogar ein Sehpigment oder Sensor mit verschiedenen vorgeschalteten Filtern aus (Beispiele: <a href="MKF_6" title="MKF 6">MKF-6</a>, <a href="Bayer-Sensor" title="Bayer-Sensor">RGB-Sensor</a>).

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Klassifizierung_der_Photopsine_in_Spektralklassen">Klassifizierung der Photopsine in Spektralklassen</h3></div>

Photopsine werden nach dem Absorptionsmaximum des jeweils von ihnen mit dem Chromophor zusammen gebildeten Sehpigments grob in derzeit 5 Spektralklassen eingeteilt:

<dl><dd><dl><dt>XL-Opsin</dt>

<dd>ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im nahen <a href="Infrarotstrahlung" title="Infrarotstrahlung">Infrarot</a> ausbildet.</dd>

<dt>L-Opsin</dt>

<dd>ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im langwelligen <a href="Lichtspektrum" class="mw-redirect" title="Lichtspektrum">VIS</a> bildet.</dd>

<dt>M-Opsin</dt>

<dd>ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im mittleren Frequenzbereich des VIS bildet.</dd>

<dt>S-Opsin</dt>

<dd>ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im kurzwelligen VIS bildet.</dd>

<dt>UV-Opsin</dt>

<dd>ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im nahen <a href="Ultraviolettstrahlung" title="Ultraviolettstrahlung">Ultraviolett</a> ausbildet.</dd></dl></dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Ausnahme_von_der_strengen_Konvention">Ausnahme von der strengen Konvention</h3></div>

Die beiden bisher besonders gründlich erforschten Klassen von Sehpigmenten unterscheiden sich wesentlich im Chromophor und heißen für Retinal-1-Typen Rhodopsin bzw. für Retinal-2-Typen Porphyropsin. Diese Benennung von Sehpigmenten mit Begriffen, die auf -opsin enden, geht auf die elementaren Arbeiten von <a href="George_Wald" title="George Wald">George Wald</a> zurück. Sie ist zu stark in der Fachliteratur verankert, als dass sie vermieden werden könnte.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Übersichtstabelle">Übersichtstabelle</h2></div>

<th>Chromophor

</th>

<th>Opsin-Typ

</th>

<th>Pigment

</th>

<th>Absorptions- maximum λmax in nm

</th>

<th>Beispiele für das Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td>11-cis-<a href="Retinal" title="Retinal">Retinal</a> (Retinal 1)</td>

<td>Skotopsin</td>

<td><a href="Rhodopsin" title="Rhodopsin">Rhodopsin</a></td>

<td>500

</td>

<td>Wirbeltiere einschließlich des Menschen

</td></tr>

<tr>

<td>11-cis-Retinal</td>

<td>UV-Photopsin</td>

<td>UV-<a href="Iodopsin" class="mw-redirect" title="Iodopsin">Iodopsin</a></td>

<td>340

</td>

<td>Honigbiene

</td></tr>

<tr>

<td>11-cis-Retinal</td>

<td>S-Photopsin</td>

<td>S-Iodopsin</td>

<td>430

</td>

<td rowspan="2">Affen

</td></tr>

<tr>

<td>11-cis-Retinal</td>

<td>M-Photopsin</td>

<td>M-Iodopsin</td>

<td>535

</td></tr>

<tr>

<td>11-cis-Retinal</td>

<td>L-Photopsin</td>

<td>L-Iodopsin</td>

<td>565

</td>

<td>Altweltaffen

</td></tr>

<tr>

<td>11-cis-Retinal</td>

<td>(Apo-)<a href="Melanopsin" title="Melanopsin">Melanopsin</a></td>

<td>Holo-Melanopsin</td>

<td>485

</td>

<td>Mensch (retinale Ganglienzellen)

</td></tr>

<tr>

<td>11-cis-3,4-Dehydro-Retinal (Retinal 2)</td>

<td>Skotopsin</td>

<td><a href="Porphyropsin" title="Porphyropsin">Porphyropsin</a></td>

<td>520

</td>

<td rowspan="6">Süßwasserfische, Amphibien

</td></tr>

<tr>